Hemocyjaniny to duże, oligomeryczne białka zawierające jony miedzi, które pełnią funkcję transportera tlenu w hemolimfie wielu przedstawicieli stawonogów (Arthropoda) oraz mięczaków (Mollusca). Hemocyjaniny stawonogów i mięczaków należą do różnych rodzin białek i ewoluowały niezależnie w tych taksonach. Wśród stawonogów hemocyjaniny występują powszechnie u skorupiaków i szczękoczułkowców. U sześcionogów i wijów obecność białek oddechowych wydawała się być zbędna ze względu na występowanie rozbudowanego systemu tchawek, w którym tlen transportowany jest w fazie gazowej na drodze dyfuzji, bezpośrednio do komórek ciała. Jednak ostatnie badania pokazują, że hemocyjanina jest obecna u wielu przedstawicieli wijów i niższych rzędów sześcionogów, przynajmniej w niektórych stadiach rozwojowych czy w określonych warunkach środowiska. Hemocyjaniny stawonogów są zbudowane z identycznych lub podobnych podjednostek tworzących heksamery (1 x 6) lub oligo-heksamery (n x 6). Tworzenie struktur oligo-heksamerycznych jak i ewolucja odrębnych typów podjednostek zachodziła niezależnie u poszczególnych podtypów stawonogów, zatem struktury czwartorzędowe hemocyjanin różnią się znacznie między grupami stawonogów, a nawet w obrębie tych grup. Hemocyjaniny stawonogów należą do strukturalnie i funkcjonalnie zróżnicowanej nadrodziny białek, która obejmuje również fenoloksydazy stawonogów, heksameryny, kryptocyjaniny (pseudohemocyjaniny) oraz receptory heksameryn. Białka tej nadrodziny wykazują znaczące podobieństwo sekwencji aminokwasów wskazujące na ich wspólne pochodzenie ewolucyjne. W niniejszej pracy scharakteryzowano hemocyjaniny i białka pokrewne uwzględniając strukturę cząsteczek, występowanie oraz rolę tych białek w biologii stawonogów.

Hemocyanins are large, multimeric, and copper-containing proteins that deliver oxygen in the haemolymph of many members of Arthropoda and Mollusca. Arthropod and mollusc hemocyanins belong to different protein families and evolved independently in these two phyla. In Arthropoda, hemocyanins are common in crustaceans and chelicerates. In myriapods and heksapods, respiratory proteins have been considered unnecessary because of a well-developed tracheal system in which oxygen transport occurs in the gaseous phase by diffusion directly to body cells. However, recent data suggest that hemocyanins occur in many myriapods and lower insects orders, at least in some developmental stages or under certain environmental conditions. Arthropod hemocyanins are built of six similar or identical subunits forming either hexamers (1 x 6) or multi-heksamers (n x 6). The structure of the multi-hexamers, as well as evolution of different subunit types occurred independently within each arthropod subphyla, therefore quaternary structures differ markedly among, and even within, these groups. Arthropod hemocyanins belong to a functionally and structurally diverse protein superfamily, that also comprises the arthropod phenoloxidases, hexamerins, cryptocyanins (pseudohemocyanins) and hexamerin receptors. Members of this superfamily display significant amino acid sequence similarities which reflect their evolutionary relationship. Here, hemocyanins and related proteins of arthropods are characterized, including the molecular structure, occurrence and role of these proteins in biology of arthropods.